Η πρώτη μου εμπειρία, ως “αρθρογράφου” της Βικιπαίδειας

Στα πλαίσια του μαθήματος “Εκπαιδευτική Τεχνολογία- Πολυμέσα στη Διδασκαλία της Βιολογίας   του μεταπτυχιακού προγράμματος ¨Διδακτική της Βιολογίας”, και με την καθοδήγηση του Δάσκαλου (Μaster of the Universe) Π. Στασινάκη, έφτιαξα και γω μια “ταπεινή και καταφρονεμένη” σελίδα στη Βικιπαίδεια, ενώ παράλληλα έκανα και μία προσθήκη σε υπάρχον άρθρο της Βικιπαίδειας. Μου άρεσε όμως τόσο πολύ, που στην κυριολεξία βομβάρδισα το Δάσκαλο με μηνύματα, προκειμένου να τον ενημερώσω για το επίτευγμά μου ” έκανα αυτό, έκανα εκείνο, έβαλα και αυτό …” και σιγά τα ωά… θα πει κάποιος. Κι όμως, είναι τόσο έντονη η αίσθηση της δημιουργίας και της συνεισφοράς σε ένα “ιντερνετικό  κολοσσό” , που δε μπορεί, παρά να σου προσδώσει συναισθήματα ενθουσιασμού. Αφού λοιπόν στη δική μου σελίδα, αναφέρθηκα στη χρησιμότητα των ΤΠΕ στην εκπαίδευση, έκανα και μία προσθήκη σε ένα άρθρο με τίτλο ” Ο ρόλος των δύο φύλων”.  Σκέφτηκα όμως μετά να πειραματιστώ και λίγο παραπάνω, οπότε ενσωμάτωσα και ένα δικό μου λήμμα, για τις κασπάσες– πρωτεάσες με βασικό ρόλο στη διαδικασία της απόπτωσης-  που μέχρι τώρα δεν υπύρχε στη Βικιπαίδεια. Σας παραθέτω τα κατορθώματά μου, προς τέρψη οφθαλμών:

Χρήστης:Kpavlina70

Γεννήθηκα στη Μακεδονία μας, στην πανέμορφη πόλη της Θεσσαλονίκης. Τελείωσα τη Γεωπονική και μετά το Βιολογικό, ενώ τη περίοδο αυτή παρακολουθώ ένα μεταπτυχιακό, στη διδακτική της Βιολογίας. Διδάσκω ως μόνιμη εκπαιδευτικός, σε Λύκειο του Αμαρουσίου.

Βοηθούν οι ΤΠΕ στη διδασκαλία της Βιολογίας;[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

ΤΠΕ και διδακτική

Σίγουρα οι περισσότεροι από εμάς τους εκπαιδευτικούς αναρωτηθήκαμε, για τη χρησιμότητα των ΤΠΕ στη διδασκαλία του μαθήματός μας. Παρακάτω παραθέτω ένα απόσπασμα από τα πρακτικά του 5ου Πανελλήνιο Συνεδρίου του Ελληνικού Ινστιτούτου Εφαρµοσµένης Παιδαγωγικής και Εκπαίδευσης (ΕΛΛ.Ι.Ε.Π.ΕΚ.), µε θέµα «Μαθαίνω πώς να µαθαίνω», το οποίο βρήκα εξαιρετικά ενδιαφέρον.[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Οι εισηγητές λοιπόν Καψάλης Αθανάσιος, Βιολόγος, Εκπαιδευτικός ∆.Ε. Κωστάκος Αντώνιος, Σχολικός Σύµβουλος Π.Ε.19 Περάκη Βασιλική, ∆ρ Βιολογίας, Σύµβουλος Π.Ι. ισχυρίζονται τα εξής:

“Η βεβιασµένη εισαγωγή εννοιών και φαινοµένων στη διδασκαλία της Βιολογίας, για τις οποίες δεν υπάρχει προγενέστερη βιωµατική εµπειρία των µαθητών, συχνά οδηγεί σε πρόσκαιρα διδακτικά αποτελέσµατα και αβέβαιη επίτευξη των διδακτικών στόχων. Τούτο οφείλεται στο ότι οι µαθητές ωθούνται στο να αποµνηµονεύουν ορισµούς και διαδικασίες, που δυσκολεύονται να κατανοήσουν, καθώς δεν αντιστοιχίζονται σε γνώσεις που έχουν ήδη αποκτήσει και σε εµπειρίες που µπορούν να έχουν βιώσει, λόγω των περιορισµών της ηλικίας τους αλλά και των δυσκολιών στην παρατήρηση που χαρακτηρίζουν αυτό καθεαυτό το διδακτικό αντικείµενο.”

Έτσι λοιπόν αποφασίζουν να χρησιμοποιήσουν μια διδακτική προσέγγιση με τη χρήση ΤΠΕ και όπως ισχυρίζονται:

“Η προτεινόµενη διδακτική προσέγγιση αποπειράται να µετατρέψει τη διδασκαλία της στήριξης και των συµπληρωµατικών εννοιών που την υποστηρίζουν διδακτικά, από µια διδασκαλία εννοιών που επιβάλλονται αξιωµατικά σε µια διδασκαλία εννοιών που οικοδοµούνται και τεκµηριώνονται στο πλαίσιο µιας ανακαλυπτικής προσέγγισης η οποία βασίζεται στη θεωρία του εποικοδοµισµού.”

Εμένα προσωπικά η τοποθέτηση αυτή με βρίσκει απόλυτα σύμφωνη.Υπάρχει κάποιος που διαφωνεί; Χωρίς να ισχυρίζομαι ότι η χρήση των ΤΠΕ είναι πανάκεια, προτείνω: Ας το ξενασκεφθούμε…

και η προσθήκη που έκανα στο λήμμα με τίτλο “Ρόλος φύλου”

Βιολογία[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Ερευνητές από το νορβηγικό πανεπιστήμιο Επιστήμης και Τεχνολογίας, αλλά και μελέτες από άλλα πανεπιστήμια διαπίστωσαν, ότι οι άνδρες έχουν καλύτερη χωρική κατατόπιση και είναι πιο αποτελεσματικοί στην επινόηση στρατηγικών για την ταχύτερη άφιξη σε κάποιον προορισμό. Οι ερευνητές λένε ότι αυτό μπορεί να οφείλεται -εν μέρει- στα υψηλότερα επίπεδα τεστοστερόνης , που έχουν με φυσικό τρόπο οι άντρες στον οργανισμό τους.[14][15]

Συγκριτική απεικόνιση -μια από τις μεγαλύτερες που έχουν γίνει ποτέ μεταξύ των δύο φύλων- [16]έδειξε ότι στον εγκέφαλο των ανδρών υπάρχουν περισσότερες νευρικές συνάψεις μεταξύ του πρόσθιου και του οπίσθιου λοβού του εγκεφάλου. Αυτό σημαίνει ότι ο ανδρικός εγκέφαλος είναι δομημένος έτσι ώστε να διευκολύνει τη διασύνδεση ανάμεσα στην αντίληψη και στη συντονισμένη δράση των κινήσεων.

Από την άλλη, ο εγκέφαλος των γυναικών έχει σαφώς μεγαλύτερη «καλωδίωση» μεταξύ του αριστερού και του δεξιού ημισφαιρίου, πράγμα που διευκολύνει την επικοινωνία ανάμεσα στη λογική ανάλυση και στη διαίσθηση.

σύμφωνα με τους ερευνητές, κατά μέσο όρο οι άνδρες μαθαίνουν και εκτελούν καλύτερα μια μεμονωμένη εργασία, όπως να κάνουν ποδήλατο ή να προσανατολίζονται στον χώρο (π.χ. διαβάζοντας χάρτες). Από την άλλη, οι γυναίκες έχουν καλύτερη προσοχή, ανώτερη μνήμη και συναισθηματική νοημοσύνη, καθώς και μεγαλύτερες κοινωνικές δεξιότητες, με αποτέλεσμα να είναι καλύτερα εφοδιασμένες για εργασίες που απαιτούν να γίνουν πολλά πράγματα ταυτόχρονα ή να βρεθούν λύσεις μέσα από ομαδική εργασία.

Όσον αφορά την «καλωδίωση» μεταξύ των δύο ημισφαιρίων, κατ’ εξαίρεση στους άνδρες αυτή είναι μεγαλύτερη μόνο στην παρεγκεφαλίδα, που αφορά τον έλεγχο των κινήσεων, ενώ αντίθετα σε αυτή την περιοχή οι γυναίκες έχουν περισσότερες συνδέσεις μέσα σε κάθε ημισφαίριο ξεχωριστά. Αυτό δίνει ένα πλεονέκτημα στους άνδρες αναφορικά με τον έλεγχο των μυών τους και τη συντονισμένη αισθητικοκινητική αντίληψη, κάτι που τους επιτρέπει για παράδειγμα να μάθουν ευκολότερα να κάνουν καλό σκι.

Όσο μεγαλώνουν τα αγόρια και τα κορίτσια, τόσο οι διαφορές στους εγκεφάλους τους γίνονται πιο αισθητές, ενώ πριν την ηλικία των 13 ετών είναι πολύ λιγότερες, δηλαδή οι εγκέφαλοι των δύο φύλων στην παιδική ηλικία μοιάζουν περισσότερο μεταξύ τους.[16]

οι διαφορές στην καλωδίωση μεταξύ ανδρών (μπλε χρώμα) και γυναικών (πορτοκαλί)

Τελευταίο παραθέτω το λήμμα που δημιούργησα:

 

Κασπάσες

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια

Κασπάσες (Cysteine Aspartate Specific Proteases). Οι κασπάσες είναι πρωτεάσες με πολύ εξειδικευμένη δράση. Διαδραματίζουν βασικό ρόλο στη διαδικασία της απόπτωσης, η οποία είναι ένας τύπος προγραμματισμένου κυτταρικού θανάτου, ο οποίος πραγματοποιείται μέσω ενός εξειδικευμένου κυτταρικού μηχανισμού. Οι κασπάσες, κόβουν την πολυπεπτιδική αλυσίδα μόνο μετά από υπόλειμμα ασπαρτικού οξέος. Υπάρχουν στο κυτταρόπλασμα υπό μορφή προενζύμων.[1] Οι κασπάσες, στο ενεργό τους κέντρο, φέρουν το αμινοξύ κυστεΐνη . Η πρώτη κασπάση που αναγνωρίσθηκε ήταν το μετατρεπτικό ένζυμο της ιντερλευκίνης-1β (ICE, caspase-1) και αρχικά ταυτοποιήθηκε, ως η υπεύθυνη πρωτεάση για την ωρίμανση της προ-ιντερλευκίνης (IL)-1β στην προ-φλεγμονώδη, βιολογικά ενεργή μορφή της.[2]

Δομικά χαρακτηριστικά των μελών της οικογένειας των κασπασών[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Οι κασπάσες που συμμετέχουν στην απόπτωση διακρίνονται σε δύο κατηγορίες:

τις εναρκτήριες κασπάσες (initiator), στις οποίες συμπεριλαμβάνονται οι κασπάσες-2, -8, -9, και –10, και

τις τελεστικές κασπάσες (effector), στις οποίες συμπεριλαμβάνονται οι κασπάσες-3, -6, και -7 (εικόνα 1).

Εικ. 1. Η οικογένεια κασπασώνΑ: Οι κασπάσες διαχωρίζονται σε δύο κύριες υποοικογένειες (ICE, CED-3). Με βάση τις πρωτεολυτικές ιδιαιτερότητές τους, οι κασπάσες διαιρούνται περαιτέρω σε τρεις ομάδες: φλεγμονώδεις κασπάσες (μπλε) που μεσολαβούν στην ωρίμανση των κυτοκινών, ενώ οι αποπτωτικές κασπάσες είναι είτε ενεργοποιητές κυτταρικού θανάτου (κόκκινο) είτε ανοδικοί ενεργοποιητές (πράσινο). Β: Κρυσταλλική δομή ώριμης κασπάσης-3 σε σύμπλεγμα με αναστολέα τετραπεπτιδικής αλδεΰδης (κίτρινο). Η ενεργή κασπάση είναι ένα τετραμερές μιας μεγάλης (κόκκινης) και μιας μικρής (μπλε) υπομονάδας, καθένα από τα οποία συνεισφέρει στο ενεργό κέντρο του ενζύμου. C: Ενεργοποίηση της προκασπάσης-3 με διάσπαση

Οι κασπάσες παράγονται στα κύτταρα, ως καταλυτικά ανενεργά προένζυμα, που αποτελούνται από τρεις διακριτές περιοχές (domains):

  • μια αμινοτελική πρόδρομη περιοχή (prodomain),
  • μια μεγάλη υπομονάδα που περιέχει το ενεργό κέντρο κυστεΐνης μέσα στο συντηρημένο μοτίβο αμινοξέων QACXG, και
  • μια μικρή καρβοξυτελική υπομονάδα.[3]

Οι κασπάσες μετετρέπονται σε πλήρως λειτουργικές πρωτεάσες, μετά από δύο γεγονότα κατάτμησης, τα οποία συμβαίνουν μετά από κατάλοιπα ασπαρτικού οξέος (Asp)[4] Η μετατροπή αυτή, λαμβάνει χώρα μέσω κατάτμησης, είτε από τον εαυτό τους είτε από άλλες κασπάσες: μετά την κατάτμηση διαχωρίζεται η πρόδρομη περιοχή (prodomain) από τη μεγάλη υπομονάδα, ενώ μια εσωτερική θέση σύνδεσης που περιέχει μία ή δύο θέσεις κατάτμησης, διαχωρίζει τη μεγάλη από τη μικρή υπομονάδα. Η πρώτη πρωτεολυτική κατάτμηση διαχωρίζει την αλυσίδα σε μεγάλη και μικρή υπομονάδα, και η δεύτερη κατάτμηση απομακρύνει την αμινοτελική πρόδρομη περιοχή (prodomain).Τα κατάλοιπα ασπαρτικού οξέος στις περιοχές κατάτμησης είναι απαραίτητο να υπάρχουν, προκειμένου οι κασπάσες να αποκτήσουν την ικανότητα να αυτοενεργοποιούνται ή να ενεργοποιούνται από άλλες κασπάσες, ως τμήμα ενός καταρράκτη ενίσχυσης.[3] Οι διαφορετικές κασπάσες διαθέτουν δύο σημαντικές δομικές διαφορές:

  1. Διαφέρουν στα μήκη των πρόδρομων περιοχών (prodomains), όπως και στην αμινοξική τους αλληλουχία. Μεγάλα πρόδρομες περιοχές των κασπασών, λειτουργούν ως διαμεσολαβητές σημάτων, για προ-φλεγμονώδη ή αποπτωτικά σήματα, και διαθέτουν αλληλουχικά μοτίβα που προάγουν την αλληλεπίδραση με ενεργοποιητικά μόρια [caspase-recruitment domain (CARD) or death effector domain (DED)][5] Οι εναρκτήριες κασπάσες (κασπάση-2, -8, -9, και –10) χαρακτηρίζονται από μια εκτεταμένη αμινοτελική προ-περιοχή (prodomain) (>90 αμινοξέα) σημαντική για τη λειτουργία τους, ενώ οι τελεστικές κασπάσες περιέχουν μικρές πρόδρομες περιοχές (prodomains) των 20-30 αμινοξέων[6]
  2. Στις πρωτεάσες αυτές γίνεται διάκριση, με βάση την ειδικότητα που παρουσιάζουν για τα υποστρώματά τους[7]. Διαθέτουν S2, S3, και S4 θέσεις σύνδεσης της κασπάσης με το υπόστρωμα, οι οποίες όμως ποικίλουν σημαντικά, έχοντας ως αποτέλεσμα την εμφάνιση μίας ποικιλίας μορφών συγγένειας με το υπόστρωμα στις θέσεις P2, P3, P4, αντίστοιχα, ανεξάρτητα από το γεγονός, ότι απαιτείται οπωσδήποτε ασπαρτικό οξύ στην P1 θέση[8][9] Η ειδικότητα αυτή για το υπόστρωμα είναι ακόμη πιο περιοριστική, αφού δεν κατατμούνται όλες οι πρωτεΐνες που διαθέτουν τη βέλτιστη τετραπεπτιδική αλληλουχία P4-P3-P2-P1, γεγονός που οδηγεί στην υποψία, ότι τριτοταγή δομικά στοιχεία μπορεί να επηρεάζουν την αναγνώριση του υποστρώματος. Επιπρόσθετα, πρόσφατες μελέτες, υποδεικνύουν την ύπαρξη κάποιων κασπασών, οι οποίες κατατμούν τα υποστρώματά τους μετά από γλουταμινικό οξύ (Glu)[10]

Ενεργοποίηση των κασπασών[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Δύο κύρια μονοπάτια, που ενεργοποιούν τις κασπάσες, έχουν εντοπιστεί (εικόνα 2):

  • το μονοπάτι των «υποδοχέων θανάτου» (death receptor pathway) και
  • το μιτοχονδριακό μονοπάτι (mitochondrial pathway)[11] .

Το πρώτο, ξεκινά όταν συνδεθούν ειδικοί προσδέτες, σε υποδοχείς της κυτταρικής μεμβράνης, που ονομάζονται «υποδοχείς θανάτου» ή death receptors (DRs). [12]

Το μιτοχονδριακό μονοπάτι ενεργοποίησης των κασπασών, ενεργοποιείται είτε από το κατατμημένο θραύσμα της πρωτεΐνης Bid, είτε από άλλα σήματα και περιλαμβάνει την απελευθέρωση πολλαπλών πεπτιδίων, από τα μιτοχόνδρια. Ένα από αυτά είναι η πρωτεΐνη μεταφορέας ηλεκτρονίων κυτόχρωμα c. Το κυτόχρωμα c συσσωρεύεται στο κυτταρόπλασμα, όπου δεσμεύεται με την πρωτεΐνη Apaf-1 (apoptotic protease-activating factor-1), προκαλώντας εξαρτώμενη από ATP (ή dATP) αλλαγή της διαμόρφωσης της Apaf-1 που οδηγεί στον ολιγομερισμό της. Η δέσμευση της προκασπάσης-9 στα ολιγομερή της Apaf-1, διαμεσολαβούμενη από ομοτυπικές αλληλεπιδράσεις μεταξύ περιοχών που καλούνται «περιοχές προσέλκυσης κασπασών» [caspase recruitment domains (CARDs)], έχουν ως αποτέλεσμα το σχηματισμό ενός μεγαλομοριακού συμπλόκου, που ονομάζεται αποπτώσωμα (apoptosome). Η αλληλεπίδραση αυτή μεταξύ Apaf-1 και προκασπάσης-9 αυξάνει σημαντικά την ενζυμική ενεργότητα της προκασπάσης-9[12]

Υποστρώματα των κασπασών κατά την απόπτωση[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Το 1998 δημοσιεύεται ότι 65 διαφορετικές πρωτεΐνες κατατμούνται από πρωτεάσες της οικογένειας των κασπασών[13]Τα περισσότερα από τα γνωστά ως τότε υποστρώματα, μπορούσαν να κατηγοριοποιηθούν σε μικρό αριθμό λειτουργικών ομάδων, συμπεριλαμβάνοντας πρωτεΐνες που εμπλέκονται στη στήριξη του κυτταροπλάσματος και του πυρήνα, πρωτεΐνες που εμπλέκονται στη μεταγωγή σήματος και τη ρύθμιση της μεταγραφής, πρωτεΐνες ρυθμιστές του κυτταρικού κύκλου καθώς κι άλλες που εμπλέκονται στην αντιγραφή του DNA και τη διόρθωση βλαβών του. Από τότε, ο αριθμός των υποστρωμάτων των κασπασών έχει σημαντικά αυξηθεί, φθάνοντας το 2003 στην ταυτοποίηση 280 πρωτεϊνών – στόχων των κασπασών[14]Οι προ- και αντι-αποπτωτικές πρωτεΐνες είναι πιθανόν οι πρώτοι στόχοι των κασπασών μετά από ένα αποπτωτικό ερέθισμα[15]Καθώς το αποπτωτικό σήμα διαδίδεται, οι κασπάσες ενεργοποιούν άλλα συστατικά της αποπτωτικής μηχανής.Οι κασπάσες επίσης κατατμούν δομικές πρωτεΐνες του πυρήνα και του κυτταροσκελετού. Η πρωτεόλυση των λαμινών (lamins), της NuMa, της SAF-A κι άλλων, επάγουν τη διάλυση του πυρήνα. Ομοίως, οι κασπάσες διαρρηγνύουν την ακεραιότητα του κυτταροσκελετού με την πρωτεόλυση των πρωτεϊνών όπως η φοδρίνη (fodrin),η Gas2, οι κερατίνες (keratins), η Rabaptin-5 και η ακτίνη. Η κατάτμηση της β-κατενίνης (β-catenin) και της FAK, φαίνεται να διακόπτει τις συνδέσεις μεταξύ των κυττάρων καθώς και την εστιακή προσκόλληση μεταξύ κυττάρων και θεμέλιας ουσίας. Μαζί, οι κατατμήσεις αυτές ενδεχομένως να προκαλούν το «πακετάρισμα» του κυττάρου και τη διευκόλυνση της φαγοκυττάρωσης που ακολουθεί στη συνέχεια.[16][17]

Εικ. 2Πολλαπλά μονοπάτια στην ενεργοποίηση των κασπασών. Το μονοπάτι των «υποδοχέων θανάτου» (death receptor) (αριστερό μισό εικόνας), ενεργοποιείται από την πρόσδεση ενός συνδέτη στους υποδοχείς.

  1. Άλμα πάνω «Τα ένζυμα της απόπτωσης»Ηλεκτρονική Πύλη του Ασκληπιακού Πάρκου. Ανακτήθηκε στις 2018-5-12.
  2. Άλμα πάνω Cerretti, D. P.; Kozlosky, C. J.; Mosley, B.; Nelson, N.; Ness, K. Van; Greenstreet, T. A.; March, C. J.; Kronheim και άλλοι. (1992-04-03). «Molecular cloning of the interleukin-1 beta converting enzyme» (στα αγγλικά). Science 256 (5053): 97–100. doi:10.1126/science.1373520ISSN 0036-8075PMID 1373520.
  3. ↑ Άλμα πάνω, στο:3,0 3,1 «The machinery of programmed cell death» (στα αγγλικά). Pharmacology & Therapeutics 92 (1): 57–70. 2001-10-01. doi:10.1016/S0163-7258(01)00159-0ISSN0163-7258.
  4. Άλμα πάνω «Properties of the caspases» (στα αγγλικά). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Protein Structure and Molecular Enzymology 1387 (1-2): 17–31. 1998-09-08. doi:10.1016/S0167-4838(98)00133-2ISSN 0167-4838.
  5. Άλμα πάνω «The CARD domain: a new apoptotic signalling motif» (στα αγγλικά). Trends in Biochemical Sciences 22 (5): 155–156. 1997-05-01. doi:10.1016/S0968-0004(97)01043-8ISSN 0968-0004.
  6. Άλμα πάνω «Mechanisms of Caspase Activation and Inhibition during Apoptosis» (στα αγγλικά). Molecular Cell 9 (3): 459–470. 2002-03-01. doi:10.1016/S1097-2765(02)00482-3ISSN 1097-2765.
  7. Άλμα πάνω Thornberry, Nancy A.; Rano, Thomas A.; Peterson, Erin P.; Rasper, Dita M.; Timkey, Tracy; Garcia-Calvo, Margarita; Houtzager, Vicky M.; Nordstrom, Penny A. και άλλοι. (1997-07-18). «A Combinatorial Approach Defines Specificities of Members of the Caspase Family and Granzyme B FUNCTIONAL RELATIONSHIPS ESTABLISHED FOR KEY MEDIATORS OF APOPTOSIS» (στα αγγλικά). Journal of Biological Chemistry 272 (29): 17907–17911. doi:10.1074/jbc.272.29.17907ISSN 0021-9258PMID 9218414.
  8. Άλμα πάνω Van de Craen, Marc; Vandenabeele, Peter; Declercq, Wim; Van den Brande, Ilse; Van Loo, Geert; Molemans, Francis; Schotte, Peter; Van Criekinge, Wim και άλλοι. (1997-02-10). «Characterization of seven murine caspase family members» (στα αγγλικά). FEBS Letters 403 (1): 61–69. doi:10.1016/s0014-5793(97)00026-4ISSN 0014-5793.
  9. Άλμα πάνω Mittl, Peer R. E.; Marco, Stefania Di; Krebs, Joseph F.; Bai, Xu; Karanewsky, Donald S.; Priestle, John P.; Tomaselli, Kevin J.; Grütter, Markus G. (1997-03-07). «Structure of Recombinant Human CPP32 in Complex with the Tetrapeptide Acetyl-Asp-Val-Ala-Asp Fluoromethyl Ketone» (στα αγγλικά). Journal of Biological Chemistry 272 (10): 6539–6547. doi:10.1074/jbc.272.10.6539ISSN 0021-9258PMID 9045680.
  10. Άλμα πάνω «The Drosophila caspase DRONC is required for metamorphosis and cell death in response to irradiation and developmental signals» (στα αγγλικά). Mechanisms of Development 122 (7-8): 914–927. 2005-07-01. doi:10.1016/j.mod.2005.04.003ISSN0925-4773.
  11. Άλμα πάνω William C. Earnshaw; Luis M. Martins; Kaufmann, Scott H. (1999). «Mammalian Caspases: Structure, Activation, Substrates, and Functions During Apoptosis»Annual Review of Biochemistry 68 (1): 383–424. doi:10.1146/annurev.biochem.68.1.383PMID 10872455.
  12. ↑ Άλμα πάνω, στο:12,0 12,1 «Apoptosis control by death and decoy receptors» (στα αγγλικά). Current Opinion in Cell Biology 11 (2): 255–260. 1999-04-01. doi:10.1016/S0955-0674(99)80034-9ISSN 0955-0674.
  13. Άλμα πάνω Stroh, Christopher; Schulze-Osthoff, Klaus (December 1998). «Death by a thousand cuts: an ever increasing list of caspase substrates» (στα αγγλικά). Cell Death & Differentiation 5 (12): 997–1000. doi:10.1038/sj.cdd.4400451ISSN 1350-9047.
  14. Άλμα πάνω Fischer, U; Jänicke, R U; Schulze-Osthoff, K (2003-01). «Many cuts to ruin: a comprehensive update of caspase substrates» (στα αγγλικά). Cell Death and Differentiation 10 (1): 76–100. doi:10.1038/sj.cdd.4401160ISSN 1350-9047.
  15. Άλμα πάνω Cryns, Vincent; Yuan, Junying (1998-06-01). «Proteases to die for» (στα αγγλικά). Genes & Development 12 (11): 1551–1570. doi:10.1101/gad.12.11.1551ISSN 0890-9369.
  16. Άλμα πάνω Göhring, F; Schwab, B L; Nicotera, P; Leist, M; Fackelmayer, F O (1997-12-15). «The novel SAR-binding domain of scaffold attachment factor A (SAF-A) is a target in apoptotic nuclear breakdown.»The EMBO Journal 16 (24): 7361–7371. doi:10.1093/emboj/16.24.7361ISSN 0261-4189PMID 9405365PMCPMC1170336.
  17. Άλμα πάνω Ρούκος, Βασίλειος (2008). [file:///C:/Users/’/Downloads/Vassilis_Roukos_phD_2008.pdf «Διδακτορική Διατριβή»]. Πανεπιστήμιο Πατρών. πανεπιστήμιο Πατρών. Ανακτήθηκε στις 2018-5-12.

 

 

Add a Comment

Your email address will not be published. Required fields are marked *

Skip to toolbar